21 mayo, 2008

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La química puede ser divertida

Este video nos demuestra que la química no tiene por qué ser aburrida. También nos explica de manera "mas didáctica" porque el helio (He) y el hidrógeno (H) no se atraen, pero si el H con el carbono (C), o por qué el potasio (K) al ponerse en contacto con el agua explota, entre otras cosas. Este video fue realizado así como para darle más popularidad a la química.

Les recomiendo que se fijen en los detalles, si es posible ponganle "pause" y vean cada uno de los elementos y se darán cuenta que tienen de graciosos. Ej: el Uun (¿Unilunium?) jaja... uno de esos elementos nuevos que están más allá del 107 elemento de la tabla periódica.

10 mayo, 2008

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Fold it: El juego de computadora para científicos

Foldit¡ es un nuevo y revolucionario juego de computadora, desarrollado por investigadores del Instituto Médico Howard Hughes, que te permite contribuir en importantes investigaciones científicas. El juego consiste en manipular las distintas partes de una proteína como las cadenas laterales de aminoácidos, los plegamientos alfa o beta, la estructura básica, etc., hasta optimizar su estructura 3D. Además este juego respeta las leyes físicas, las interacciones químicas y las proporciones de tamaño. Este juego es gratuito y se distribuye a través de la Internet, donde pueden participar desde personas comunes y corrientes hasta grupos de grandes universidades como Berkeley.

Para descargarlo entra a la página de Foldit¡. El objetivo es diseñar nuevas proteínas que podrían servir como nuevos medicamentos.

Todo comenzó ante la urgencia de descubrir la estructura genética de las más de 100.000 proteínas que existen en el cuerpo humano y que son clave para la investigación científica. Sólo se ha obtenido la información completa de unas cuantas y descubrir la de todas podría demorar cientos de años. Así que mientras tú juegas, vas diseñando, modificando y descubriendo nuevas proteínas a partir de las ya existentes (por ahora) y tal vez una de ellas pueda curar enfermedades como el cáncer, SIDA o Alzheimer. Pero también podría tener su lado negativo. Imágina que un grupo terrorista domine este juego, entonces podrán crear proteínas de destrucción masiva. Dejándo de lado esto, una vez que empieces con el juego, un tal Dr. David Baker, te enseñará a jugar, orientándote en todo lo que debes saber para entrar en competencia.


Como todos los videojuegos on-line, 'Foldit' ofrece la posibilidad de interactuar y competir con otros jugadores de forma simultánea, conocerse y tener acceso a sus perfiles. Mismo Gunbound, aquí también podrás 'gilear' con chicas de otros lugares, y hasta podrías conseguir una PhD que te jale a su país a continuar con tus estudios de post-grado. Además como acá en Perú todos son unos capos en juegos en red, los descubrimientos más asombrosos de nuevas proteínas serán en nuestro país, incluso hsta crearán parches que te permitan violar las leyes físicas y químicas para crear proteínas imposibles que existan en la vida real. Es más, a partir de esta semana empezará la cuenta regresiva para la celebración de un gran torneo de jugadores de 'Foldit' en 2010, en el que los jugadores tendrán que medir sus habilidades con investigadores y expertos en estructuras proteínicas.

05 mayo, 2008

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¿Por qué la peste fue tan letal?

La peste bubónica ha matado a más de 200 millones de personas durante el curso de la historia, siendo la infección más devastadora de todos los tiempos. Sin embargo, se sabe muy poco acerca de las bases moleculares de su virulencia.

Recientemente, investigadores de la Universidad de Chicago han descubierto que una sola mutación genética es la causante de que la bacteria de la peste (Yersinia pestis) sea mucho más virulenta y letal que cualquiera de sus especies parentales.

Esto se debe a que la bacteria de la peste, necesita de iones de calcio (Ca2+) para poder crecer a nuestra temperatura corporal, pero, cuando el Ca2+ no está disponible, empieza a producir una gran cantidad de aspartato. Y ¿qué provoca que el aspartato se empiece a acumular?

Y. pestis evolucionó a partir de su antecesor Y. pseudotuberculosis en los últimos 20.000 años, sugiriendo que su alta letalidad se refleja en algunos cambios genéticos.

Se descubrió que una mutación provocó que la bacteria no pueda producir una enzima llamada aspartasa. Esta enzima está presente en casi todas las bacterias, pero curiosamente se encuentra ausente en muchos microorganismos patógenos como las Mycobacterias patógenas del hombre, entre ellas la Francisella tularensis (causante de la tularemia) y las bacterias del género Rickettsia.

La aspartasa digiere el ácido aspártico, pero como esta enzima no está presente en Y. pestis, se produce mucho más aspartato de lo que es requerido por la persona infectada, causando un desiquilibrio en la proporción de aminoácidos. Este descubrimiento da otra perspectiva hacia nuevos tratamientos enfocados en remover las cantidades extra de ácido aspártico del cuerpo.