Cuantas veces no te ha pasado que cuando vas de visita al zoológico, los pobres animales enjaulados no se mueven y paran durmiendo todo el día, lo cual no te permite apreciarlos en su “estado salvaje”, entonces… compra este producto!
Vía College Humor.
Encontré un diagrama muy interesante para explicarles como funciona BioUnalm y todos los blogs científicos que hay en nuestro medio. En primer lugar, hay que distinguir entre un blog que escribe notas científicas y uno que escribe sobre ciencia, ambos son de divulgación científica pero tienen una gran diferencia. En el primero, los redactores no son personas necesariamente involucradas con la ciencia, generalmente son periodistas, que simplemente difunden los comunicados de prensa (“press release”) de las instituciones o científicos que han hecho algún trabajo de investigación importante y trascendental; mientras que un blog científico se basa, principalmente, en artículos publicados en revistas arbitradas o indizadas. En este caso, los redactores deben tener y estar involucrados con la ciencia y el proceso de investigación científica.
No sólo es leer el artículo científico, es también explicarlo de la manera más “digerible” posible para un lector que no está muy relacionado con el tema. Además, un buen blog científico es aquel que genera y promueve el pensamiento crítico. Me explico… no sólo es divulgar la investigación en términos sencillos; también es buscar la importancia de la investigación, las aplicaciones que pueden tener para el desarrollo de la ciencia, la tecnología y la calidad de vida, analizar los resultados y las conclusiones que dan los autores y dar una opinión al respecto, sea positiva o negativa; no todo lo que hacen tiene que estar bien hecho. Además, una investigación científica no te da la respuesta a un determinado problema, sino te da una forma de explicarla y si con el tiempo no puede ser refutada, pasa recién a ser una verdad científica… con esto quiero decir que nadie tiene la verdad en sus manos y nadie puede estar 100% seguro de algo. Por esta razón, toda investigación científica se abre a la crítica, siempre habrán detractores y simpatizantes sobre alguna conclusión o teoría propuesta por algún investigador, y esto hace que la ciencia se enriquezca cada día más.
Pero, para hacer todo esto hay que tener un conocimiento previo sobre el tema. Yo no me pondría a escribir sobre temas en los cuales no tengo el conocimiento como para hacer una crítica científica, como la antropología, la psicología, etc., pero sí podría dar una opinión sobre esos mismos temas, la cual, muchas veces, podría estar equivocada (por el mismo hecho que no se conoce a profundidad el tema); pero, el hecho de generar un pensamiento crítico hace que un blog tenga una importancia en el desarrollo de la ciencia. El siguiente diagrama representa lo que les acabo de mencionar:
La información científica llega a un blog a través de revistas científicas, otros blogs y noticias. Para no tener la necesidad de visitar cada una de las páginas web de las fuentes de información se usan los canales RSS o suscripciones vía e-mail, todo gracias a la Web 2.0. Luego, se busca la fuente original que, generalmente, es el artículo científico, se lee, analiza y se escribe en el blog. Las fuentes también pueden ser dadas a través de comunicaciones personales de los mismos autores de la investigación (antes de publicar el artículo) ya que formas parte del laboratorio donde se hace la investigación o lo escuchas en un congreso o conferencia.
Luego se comparte la entrada publicada en el blog a través de las redes sociales como Facebook o Twitter; además, hay lo que se llama filtros colaborativos que son las personas que comparten solo aquellas entradas que les han llamado la atención y las comparten en otros tipos de redes sociales con canales específicos para cada tema como FriendFeed, Digg, Menéame, otros blogs, etc., donde tu te suscribes a un determinado canal donde, digamos, solo aparecerán entradas sobre genética o sobre evolución o sobre cambio climático. También se comparte las entradas a través de las redes de blogs como Scienceblogs o ResearchBlogging.
Al compartir las entradas por las redes sociales se generan canales de discusión, donde cualquier persona opinará sobre el tema y se generarán nuevas ideas y conclusiones. Dentro de estos canales de discusión pueden haber científicos de otros centros de investigación del mundo, que de repente están haciendo la misma investigación pero tienen otros resultados. Es aquí donde se empiezan a generar las redes profesionales. Otros investigadores se pondrán en contacto con los autores de una determinada investigación y les darán sus comentarios y sugerencias, habrá un intercambio de información y finalmente se puede llegar a establecer conexiones reales y acuerdos de cooperación o colaboración, se generarán nuevos temas de investigación que enriquecerán la ciencia.
Este diagrama muestra, explícitamente, la importancia que tienen los blogs para el desarrollo y avance de la ciencia. ¿Como un blog, antes usado como medio para escribir cualquier cosa que se nos ocurriera, pasa a ser parte importante de la ciencia en nuestros días? Bonito tema de investigación para un comunicador y hasta para un sociólogo.
Referencia:
Bersenev A. 2010. Scientific blogging as a model for professional networking online. Cellular Therapy and Transplantation. 2(7). doi:10.3205/ctt-2010-en-000084.01
…Y al fin, salió el artículo científico publicado en Nature sobre Foldit… y soy uno de los “co-autores” del trabajo, junto a otras ~57000 personas, los cuales estamos nombrados en el paper dentro de los autores como “Foldit Players”, no se si lo podré poner en mi CV dentro de mis publicaciones. Lamentablemente, no alcanzó a ser la portada del presente número de la revista, pero aparecer en Nature ya es un gran logro, y si no me equivoco, es la primera vez que un juego de computadora aparece en un artículo de esta revista.
Para, recordar que es Foldit lean el siguiente artículo que publiqué en el 2008: “Foldit, el juego de computadora para científicos”; aunque tendría que rectificarme que no es un juego sólo para científicos, cualquier persona en el mundo que le guste los puzzles lo puede jugar. Ahora pasemos a lo que dice el artículo… pero, antes de entrar al tema, déjenme explicarles algo básico, muy básico de biología molecular para que no se me pierdan. Bueno, los biólogos perdónenme y omitan este cuadro.
Todos los seres vivos tenemos un genoma que es, en términos sencillos, toda nuestra secuencia de genes, la cual está conformado por 4 letras (A, T, C, G) correspondiente a cada uno de los nucleótidos que conforman el ADN. El genoma es como el manual de instrucciones para la construcción de un determinado organismo – desde una insignificante bacteria hasta una inmensa ballena azul. Un perro es perro y un gato es gato según los genes que posea y los genes que exprese.
Cuando un gen se expresa codifica para una proteína. ¿Como se transforma el ADN en una proteína? Ya dijimos que un gen es una secuencia de letras, por ejemplo: ATGGTCGATGCC, claro que un gen no es tan chiquito como el ejemplo, un gen puede tener más de 3000 letras. Si tomamos las letras de este gen y las agrupamos de 3 en 3 (ATG – GTC – GAT – GCC) obtendremos un código. Cada triplete codificará para un determinado aminoácido, conocido como el código genético. Así que traduciendo este código tendremos la siguiente secuencia de aminoácidos: Tyr – Gln – Leu – Arg. (Para los biólogos: ya lo transcribí a ARNm y de ahí lo traduje a aminoácidos).
Una proteína es simplemente una secuencia de aminoácidos. En el ejemplo, nuestra proteína tiene solo 4 aminoácidos, pero en la realidad, una proteína está conformada por decenas de ellos (90, 300, 850, 1000, etc…). Cada proteína, por ser una molécula sumamente grande, tiene una estructura tridimensional determinada y compleja, que está en base a su secuencia de aminoácidos, los cuales interactúan entre sí de diversas maneras hasta plegarse y obtener su estructura final. Ahora viene la pregunta del millón y lo más importante de este artículo: ¿Como determinamos la estructura tridimensional de una proteína?
Otro método más moderno para determinar las estructuras tridimensionales de las proteínas es la Espectroscopia de Resonancia Magnética Nuclear (NMR), la cual usa isótopos de los átomos que conforman los seres vivos (C, H, O y N) con diferente número de neutrones y protones (1H, 13C, 15N) de esta manera cambia el momento magnético del átomo y absorben de distintas formas la radiación electromagnética. En función a su comportamiento bajo un campo magnético, se asignan valores de resonancia a cada átomo así como tiempos de relajación y mediante programas informáticos, se obtendrán estructuras donde todos los datos converjan. La ventaja de esta técnica es que pueden determinarse las estructuras de cristales en fase líquidas, pero, su resolución no es tan alta como la cristalografía de rayos X, sólo sirve para proteínas pequeñas o determinados dominios de proteínas más grandes. Si embargo la NMR ha develado estructuras parciales de algunas proteínas transmembrana.
Foldit pretende superar todos estos inconvenientes. Foldit trata de encontrar las estructuras tridimensionales – de proteínas que no las tienen – a partir de sus secuencia de aminoácidos. Ya dijimos que la estructura de una proteína depende de ello. Foldit, a través de una interface gráfica a manera de un juego en línea (así como Dota, GunBound, etc.) busca que las personas – no necesariamente científicos – empiecen a mover, doblar, girar, abrir, cerrar, una proteína problema hasta encontrar la estructura termodinámicamente más estable con la menor energía libre requerida.
Para esto, el juego nos da muchas herramientas como congelar una sub-estructura (una hoja beta o una alfa hélice), acercar dos alfa hélices para formar puentes de hidrógeno (esos dan muchos puntos), esconder los grupos hidrofóbicos (naranja) hacia el centro de la proteína, exponer los grupos hidrofílicos (azules) hacia afuera, evitar que se formen repulsiones inter-atómicas, minimizar las gradientes electrónicas, hasta insertar un fragmento extra y reestructurar las estructuras beta plegadas. Además, para hacer más adictivo el juego, cuanto menor energía libre tenga la proteína más puntos obtendrás y mejor ranking tendrás. También podrás formar comunidades con otros jugadores y tratar de encontrar la estructura de la proteína problema en modo multi-jugador (todos colaboran por el mismo fin). Así como en otros juegos en línea, hay un ranking para las comunidades, puedes intercambiar información en foros y chats y compartir tus logros en facebook y twitter. No sólo es un juego, es toda una red social.
Foldit se basa en la plataforma Rosetta@home el cual es un proyecto bioinformático que busca predecir la estructura tridimensional de cualquier proteína mediante algoritmos estocásticos (probabilístico o al azar) y determinísticos (causal o predeterminado). Pero, para hacer este trabajo requiere de una gran cantidad de procesadores que hagan estos cálculos de manera independiente y plieguen las proteínas hasta encontrar la mejor estructura de todas, tal como Foldit requiere de una gran cantidad de usuarios para lograr el mismo objetivo. Como no existe tal súper-computadora que procese Teraflops de cálculos por segundo, usa las computadoras de miles de voluntarios en el mundo, quienes “donan” sus procesadores mientras están inactivos para desarrollar este proyecto.
Si quieres colaborar con Rosetta@home, descarga el programa e instálalo, tu decides cuanto porcentaje de rendimiento de tu PC pones a disposición de la ciencia. El programa solo correrá cuando la computadora este inactiva, priorizando siempre los trabajos que tu estés haciendo. Si tu PC encuentra la estructura más estable puedes ser puesto en la página principal como el usuario del día, además te dan con el paquete un bonito protector de pantalla donde vez como tu proteína se va plegando.
Las proteínas problema que te pone Foldit están en base al mayor escore obtenido con la plataforma Rosetta. A partir de ahí tu puedes modificarla o reconstruirla… las computadoras no son perfectas.
En el artículo se muestran dos estudios. Primero, los jugadores de Foldit buscan la estructura tridimensional de la proteína a partir de la estructura que obtuvo el mayor escore con la plataforma Rosetta. Para esto, determinaron la estructura nativa (original) de la proteína problema mediante NMR y la compararon con la estructura de la proteína determinada por el jugador de Foldit que alcanzó el mayor escore en ella, y adivinen qué… fueron casi idénticas, además, la estructura determinada mediante Foldit ayudó a develar la ubicación de dos residuos de la proteína que mediante NMR no se pudo hacer. Ver la figura:
escore con la plataforma Rosetta, la cual fue usada como punto de partida.
Sin embargo, a pesar de estos resultados prometedores a favor de los jugadores de Foldit, existe una gran dificultad que no se ha podido resolver y la plataforma Rosetta nos gana. Los jugadores de Foldit pueden predecir la estructura de una proteína a partir de una estructura inicial, pero, si parten desde cero, sólo a partir de una cadena proteínica extendida, se les hace muy difícil, por no decir imposible, llegar a la estructura final u obtener un escore mayor al de Rosetta, a pesar que Foldit cuenta con todas las herramientas necesarias para hacerlo. Esto indica que hay un perfecto balance entre la computadora y la mente humana… la primera da la estructura de partida en base al escore más alto obtenido por su plataforma Rosetta, mientras que el jugador de Foldit resuelve las características incorrectas, mejora el plegamiento y obtiene la estructura final. Con estos resultados podemos estar a puertas de la predicción de estructuras proteicas de novo (desde cero, de la nada), en este caso, a partir de la secuencia aminoacídica.
Para concluir, espero no haberlos aburrido y me hayan entendido por lo menos el 50% de lo que escribí, es el único juego que tiene una bran relevancia científica, puede ser jugado por cualquier persona en el mundo ya que las herramientas están puesta con un lenguaje nada técnico, lleno de colores y bastante interactivo. Es lo más cercano que tenemos a un híbrido humano-computadora usado para el desarrollo de problemas científicos complejos. Además, los costos que nos ahorrará una vez que la técnica sea perfeccionada. Así que todos a jugar Foldit en estas vacaciones.
Referencia:
Cuántas veces nos hemos hecho la pregunta si una determinada pastilla, sea para el dolor de cabeza, las nauseas, la fiebre, los cólicos menstruales o lo que sea, puede tener algún tipo de efecto secundario. Lo más lógico para saber esto es leer el inserto que viene en la cajita de cada medicamento. Pero, muchas veces, tenemos en nuestra casa un pequeño botiquín – o, en muchos casos, una bolsa – llena de pastillas y jarabes, sin sus insertos respectivos, tabletas abiertas y usadas anteriormente quien sabe para qué. Aquí una excelente herramienta para saber que riesgos tenemos al consumir una determinada medicina.
Y no solo eso!. Podemos comparar dos medicamentos y ver si tienen algún tipo de interacción! Por ejemplo, queremos saber si al tomar una pastilla para el dolor de cabeza mientras estamos bajo un tratamiento con antibióticos debido algún tipo de infección, podría causar algún efecto no deseado por la interacción de los dos agentes farmacéuticos. Ahora lo podremos saber!
Visiten: http://www.surveyorhealth.com/
Vía Scienceroll.
Muchas veces nos hemos preguntado como son ciertos elementos químicos en su estado natural, sobre todo los del grupo de los lantánidos y actínidos como el Neodimio, Samario o el Neptunio; o elementos de transición como el Hafnio o el Circonio: ahora, gracias a The Photographic Periodic Table of the Elements podrán verlos.
Y no sólo eso, podrán ver datos relevantes acerca del elemento seleccionado, los usos que se le dan actualmente, fotos de sus formas en estado natural y hasta monedas hechas con un >99% de pureza del elemento seleccionado, hasta el precio por el que pueden adquirirlo. Hasta tiene una herramienta para hacer tu nombre con los símbolos químicos!
Para los que están en el colegio o en primeros ciclos de la universidad y les han dejado tareas sobre balances estequiométricos, también tiene una herramienta para hacer los balances rápidamente! Y hasta fueron ganadores del Ig Nobel – la parodia de los premios Nobel – en química en el año 2002.
Sin dudas, una buena herramienta para entretenerse toda una tarde.
Alguien tiene una idea de que es esto?
Es el órgano de reproducción masculino de un pato!. Los patos son los animales con uno de los penes más largos de todo el reino animal, pueden llegar a medir hasta casi 25cm!… no parecerá mucho pero, con respecto a su tamaño, es casi de la mitad de largo de todo su cuerpo… en términos humanos, sería como si nuestro pene midiera unos 85cm!.
Recientemente, investigadores liderados por la Dra. Patricia Brennan de la Universidad de Yale, descubrieron que el tamaño del pene de los patos dependía, en gran medida, de la competencia que ellos tuvieran. Para corroborar esto, separaron a los patos en dos grupos de 7 a 8 individuos, a un grupo le pusieron 6 a 7 patas (por si acaso: patos hembras) y al otro grupo solo les pusieron una pata. En el grupo donde los machos competían por una sola hembra, sus penes crecieron entre un 15 y 25% más que en el grupo donde no había competencia.
También, el tamaño del pene puede depender del grado de conflicto que hay entre machos y hembras. Por ejemplo, en los patos boludos (Aythya affinis) las hembras no se resisten mucho a ser apareadas por cualquier pato macho. En ellos, el tamaño de los penes no fue diferente entre aquellos patos que competían por una hembra y aquellos patos que tenían su pata para cada uno. En cambio, en el pato zambullidor grande (Oxyura jamaicensis), donde la competencia por las hembras es más conflictivo y muchas veces se aparean a la fuerza, los penes si tuvieron diferencias significativas entre aquellos patos que competían por una pata y los que no.
Es de esta manera que se puede concluir que la competencia por el apareamiento ha provocado que los patos desarrollen penes mucho más grandes, pueden rediseñar su propio pene en función a los retos sociales. Recordemos que los penes de los patos se consumen en cada temporada de apareamiento y vuelven a crecer cuando comience la siguiente temporada.
Vía WiredScience.
