Por qué no se congelan los peces del Océano Ártico?

Bueno, para no discriminar, ¿por qué no se congelan – también – los peces del Océano Antártico?… Ya se conoce, desde hace más de 50 años, que es una proteína anticongelante la que evita que la sangre de estos peces se llegue a congelar. Primero debemos recordar que el punto de fusión del agua de mar en estas regiones es de –1.8°C (debido a la concentración de sal, la cual baja su punto de fusión con respecto al agua pura); mientras que el punto de fusión de la sangre de estos peces es de –0.9°C. Sin estas proteínas anticongelantes, el flujo sanguíneo se detendría a causa de la congelación, provocando la muerte del animal; sin embargo, gracias a ella, la sangre no se ve afectada y se mantiene fluyendo constantemente. Estas proteínas son más eficientes que muchos anticongelantes comerciales.


Pero, a pesar que se ha conocido esta proteína por 50 años, hasta ahora no se sabía cómo era su funcionamiento. Científicos de la Universidad de Bochum, liderados por el Dr. Simon Ebbinghaus, usaron una novedosa técnica llamada la Espectroscopia de Terahercios, la cual es muy usada para determinar el plegamiento de las proteínas y sus interacciones con moléculas vecinas de agua. Con esta técnica determinaron las interacciones  y movimiento de las moléculas de agua y la proteína anticongelante de los peces.


Estos peces, a parte de la proteína anticongelante (AFPs) tiene una glicoproteína anticongelante (AFGPs) que es el principal agente de anticongelación. Las glicoproteínas son proteínas unidas a unos oligosacáridos (azúcares), los cuales pueden ser de dos tipos: O-linked (unidos al oxígeno de la Serina o Treonina) y N-linked (unidos al nitrógeno de la Asparragina). Los primeros estudios que intentaron revelar la función de estas glicoproteínas se enfocó principalmente en determinar si eran los puentes de hidrógeno, que posiblemente se formaban entre la región azucarada de la proteína y el agua, los responsables de su función anticongelante. Para esto diseñaron proteínas mutantes que no tenían la región de oligosacáridos unidos a su estructura. Los resultados no fueron concluyentes.

Así fue que el Dr. Ebbinghaus aplicó esta novedosa tecnología de la Espectroscopía de Terahercios y demostró que la actividad anticongelante estaba directamente relacionada con la dinámica de hidratación colectiva de largo alcance, sin que haya algún tipo de enlace entre la proteína y el agua. Las moléculas de agua normalmente “bailan” y se desplazan siguiendo un movimiento browniano (aleatorio), formando y rompiendo enlaces a cada instante; sin embargo, en proximidad a la glicoproteína anticongelante, el movimiento de estas moléculas de agua se hacía más lento. Además, estas proteínas también presentan un efecto de largo alcance. Este retraso y pérdida de dinámica del agua no está a favor del congelamiento.


Los investigadores observaron en el espectro de terahercios que cuando los grupos cis-hidroxilo (-OH) de la región azucarada de la glicoproteína eran complejados (atrapados) usando Borato de Sodio (figura de arriba), la glicoproteína perdía su actividad anticongelante y el agua recuperaba su conducta de hidratación colectiva dinámica. De esta manera entendieron, después de 50 años, como funcionan las glicoproteínas anticongelantes en estos animales. Este conocimiento también puede ser aplicado en muchos campos de la industria; desde la automotriz, donde es importante en las regiones con inviernos crudos donde se debe evitar que el líquido de frenos, el combustible, el aceite de motor, etc. se congelen en estas temporadas. También tendrían una buena aplicación en la industria de alimentos, en la exportación de productos agrícolas, etc.

Referencia:

JACS. Antifreeze Glycoprotein Activity Correlates with Long-Range Protein−Water Dynamics. DOI: 10.1021/ja1051632